角蛋白

角蛋白（ ）是一個結構性纖維蛋白的家族之一，也稱為硬化蛋白。 α-keratin （α-keratin）是脊椎動物中發現的一種角蛋白。它是構成鱗片，指甲，羽毛，角，爪，蹄和皮膚外層的關鍵結構材料。角蛋白還保護上皮細胞免受損傷或壓力。角蛋白在水和有機溶劑中極為不溶。角蛋白單體組裝成捆，形成中間絲，它們在爬行動物，鳥類，兩棲動物和哺乳動物中發現了堅固且形成強大的非礦化表皮附屬物。過度的角質化參與了某些組織的防禦力，例如在牛和犀牛角以及瑪迪洛斯的骨胚層。已知近似角化組織韌性的唯一其他生物學是幾丁質。角蛋白有兩種類型：在所有脊椎動物中發現的原始，柔軟的形式，並且僅在Sauropsid （爬行動物和鳥類）中發現的更堅硬的衍生形式。

蜘蛛絲被歸類為角蛋白，儘管該蛋白質的產生可能獨立於脊椎動物中的過程。

發生的例子

在所有脊椎動物中都發現了α-乳肽（α-keratins）。它們形成頭髮（包括羊毛），皮膚的外層，牛角，指甲，爪子和哺乳動物的蹄，以及hag魚的粘液線。過濾鯨的Baleen板也由角蛋白製成。角蛋白絲在表皮的角層中的角質形成細胞中豐富；這些是經歷角化作用的蛋白質。它們通常也存在於上皮細胞中。例如，小鼠胸腺上皮細胞與角蛋白5，角蛋白8和角蛋白14的抗體反應。這些抗體用作熒光標記物，以區分胸腺遺傳研究中小鼠胸腺上皮細胞的子集。

較難的β-乳脂蛋白（β-keratins）僅在Sauropsid中發現，即都是活的爬行動物和鳥類。它們在爬行動物的指甲，鱗片和爪子中，在某些爬行動物的貝殼中（例如烏龜，烏龜， Terrapin ），以及鳥類的羽毛，喙和爪子。這些角蛋白主要是在β床單中形成的。但是，在α-keratins中也發現了β片。最近的獎學金表明，在遺傳和結構水平上，Sauropsidβ-乳肽與α-keratin的根本不同。已經提出了新的術語角膜β蛋白（CBP），以避免與α-乳肽混淆。

角蛋白（也描述為細胞角蛋白）是僅在弦弦（脊椎動物，兩棲二氧化碳，尿路）中發現的I型和II型中間絲的聚合物。線蟲和許多其他非男性動物似乎只有VI型中間絲，即構成細胞核的纖維。

基因

人基因組編碼54個功能性角蛋白基因，該基因位於染色體12和17上的兩個簇中。這表明它們起源於這些染色體上的一系列基因重複。

The keratins include the following proteins of which KRT23 , KRT24 , KRT25 , KRT26 , KRT27 , KRT28 , KRT31 , KRT32 , KRT33A , KRT33B , KRT34 , KRT35 , KRT36 , KRT37 , KRT38 , KRT39 , KRT40 , KRT71 , KRT72 , KRT73 , KRT74 , KRT75 ， KRT76 ， KRT77 ， KRT78 ， KRT79 ， KRT8 ， KRT80 ， KRT81 ，KRT82， KRT82 ， KRT83 ，KRT84， KRT84 ， KRT85和KRT86已用於描述過去20的角蛋白20。

蛋白質結構

角蛋白的第一個序列由以色列Hanukoglu和Elaine Fuchs （1982，1983）確定。這些序列表明，有兩個不同但同源的角蛋白家族，它們被稱為I型和II型角蛋白。通過分析這些角蛋白和其他中間絲蛋白的主要結構，Hanukoglu和Fuchs提出了一個模型，其中角質和中間絲蛋白包含一個中心〜310殘基域，其中四個α-螺旋構象中的四個段，由三個短鍊鍊接分開。預計將處於beta構象的狀態。通過測定角蛋白螺旋結構域的晶體結構證實了該模型。

類型1和2角蛋白

人類基因組具有54個功能性註釋的角蛋白基因，28個在角蛋白1型家族中，而26個在角蛋白2型家族中。

纖維角蛋白分子超元，形成一個非常穩定的左手超螺旋序以多層化，形成由角蛋白單體的多個副本組成的細絲。

保持盤繞螺旋結構的主要力是沿角蛋白螺旋段之間的疏水性相互作用。

有限的內部空間是（無關）結構蛋白膠原蛋白的三重螺旋，在皮膚，軟骨和骨骼中發現的，同樣具有很高的甘氨酸。結締組織蛋白彈性蛋白在甘氨酸和丙氨酸中均具有很高的比例。被認為是β-甲拉毒素的絲纖維蛋白可以將這兩種含量為總數的75–80％，絲氨酸為10-15％，其餘的則具有笨重的側基。鍊是反平行的，具有交替的C→N方向。具有小，無反應性側基的氨基酸的優勢是結構蛋白的特徵，對於H鍵的近距離填料比化學特異性更重要。

二硫鍵

除了分子內和分子間氫鍵外，角蛋白的區別特徵還存在大量含硫的含硫的氨基酸半胱氨酸，這是二硫鍵所需與非蛋白硫橋穩定硫化橡膠一樣。人毛大約14％半胱氨酸。灼熱的頭髮和皮膚的刺激性氣味是由於形成了揮發性的硫化合物。廣泛的二硫鍵粘合有助於角蛋白的無法溶解度，除了少數溶劑（例如解離或還原劑）。

與哺乳動物指甲，蹄和爪（同源結構）中的角蛋白（同源結構）中的角蛋白（同源結構）相比，頭髮的更靈活和彈性的角質含有鏈二硫鍵較少，它們在其他脊椎動物類別中的類似物更難，更像它們的類似物。頭髮和其他α-乳糖素由α螺旋盤繞的單蛋白鏈（帶有常規的鏈內H鍵）組成，然後將其進一步扭曲成可能會進一步盤繞的超螺旋繩索。爬行動物和鳥類的β-keratins已扭曲了β-葡萄式的片，然後被二硫鍵穩定和硬化。

硫醇化聚合物（=硫代體）可以與角蛋白的半胱氨酸亞結構形成二硫鍵，使這些蛋白質共同附著。因此，Thiomers在頭髮，皮膚和許多細胞表面上發現的角蛋白具有高結合特性。

細絲形成

已經提出，角蛋白可以分為“硬”和“軟”形式，“細胞角蛋白”和“其他角蛋白”。現在，該模型被認為是正確的。 2006年，新的核添加者描述了角蛋白，考慮到了這一點。

角蛋白絲是中間細絲。與所有中間絲一樣，角蛋白蛋白在一系列以二聚化開始的組裝步驟中形成絲狀聚合物。二聚體組裝成四聚體和八聚體，最終，如果當前的假設成立，則將能夠將端到端退火為長細絲的單位長度絲（ULF）。

配對

植物

蜂蜜是在分層鱗狀上皮組織中形成表皮屏障的過程。在細胞水平上，晶狀化的特徵是：

• 生產角蛋白
• 產生富含脯氨酸的蛋白質和轉谷氨酰胺酶，最終形成質膜下方的繁殖細胞包膜
• 終端分化
• 在蜂蜜的最後階段，核和細胞器的喪失

代謝停止，細胞幾乎完全被角蛋白填充。在上皮分化的過程中，隨著角蛋白蛋白被摻入更長的角蛋白中間絲中，細胞變得有生味。最終，細胞核和細胞質細胞器消失了，新陳代謝停止，細胞在完全角膜活化的過程中經歷了編程的死亡。在許多其他細胞類型中，例如真皮細胞，角蛋白細絲和其他中間絲作為細胞骨架的一部分，可以機械地穩定細胞，以防止身體應激。它通過與脫醣體，細胞 - 細胞連接斑和半底膜，細胞膜膜粘合劑結構的連接來做到這一點。

表皮中的細胞包含角蛋白的結構基質，使皮膚的最外層幾乎是防水的，並且與膠原蛋白和彈性蛋白一起賦予了皮膚的強度。摩擦和壓力會導致表皮的外部晶狀體層增厚，並形成保護性的老繭，這對運動員和彈奏弦樂器的音樂家的指尖非常有用。角膜表皮細胞不斷脫落和替代。

這些堅硬的外皮結構是由由死者形成的纖維的纖維間膠結，由皮膚深處的專門床產生的。頭髮不斷生長，羽毛蛻皮並再生。組成蛋白在系統發育上可能是同源的，但在化學結構和超分子組織中有所不同。進化關係是複雜的，只有部分知道。已經確定了羽毛中β-keratin的多個基因，這可能是所有角蛋白的特徵。

絲綢

昆蟲和蜘蛛產生的絲纖維蛋白通常被歸類為角蛋白，儘管目前尚不清楚它們是否與脊椎動物角蛋白有關。

在昆蟲的p蟲以及蜘蛛網和雞蛋殼中發現的絲綢也扭曲了β-葡萄片的片，並摻入纖維中，纏繞成較大的超分子聚集體。蜘蛛尾巴上的旋轉植物的結構及其內腺的貢獻，可顯著控制快速擠出。蜘蛛絲通常厚約1至2微米（µm），而人的頭髮約為60 µm，而對於某些哺乳動物則更多。絲綢纖維的生物學和商業上有用的特性取決於將多個相鄰蛋白鏈的組織組織成不同大小的堅硬的晶體區域，並與柔性的，無定形的區域交替，這些區域隨機盤繞鏈。合成聚合物（例如尼龍）以絲綢替代品開發的合成聚合物發生了某種類似的情況。來自大黃蜂繭的絲綢含有大約10 µm的雙層，帶有核心和塗層，並且最多可排列10層，也可以用可變形狀的斑塊排列。成年黃蜂也像蜘蛛一樣將絲綢用作膠水。

膠水

由部分乾燥的角蛋白製成的膠水包括蹄膠和角膠。

臨床意義

角蛋白的異常生長可能在各種疾病中發生，包括角化病，高促病和角膜疾病。

角蛋白基因表達中的突變可能導致：

• 斑禿
• 表皮溶解單純術
• 西門子的魚虫病
• 表皮過度高分性
• Steatocystoma多路復用
• 角膜病咽
• 大細胞肺癌中的色粒細胞形成與色型表型

幾種疾病，例如運動員的腳和癬是由以角蛋白為食的傳染性真菌引起的。

角蛋白攝入的消化酸具有高度耐藥性。貓會定期攝取頭髮作為美容行為的一部分，從而導致可能被口服或排泄的毛球逐漸形成。在人類中，三曲霉可能導致長發公主綜合徵，這是一種極為罕見但可能致命的腸道疾病。

診斷使用

角蛋白表達有助於確定腫瘤癌中的上皮來源。表達角蛋白的腫瘤包括癌，胸腺瘤，肉瘤和滋養細胞腫瘤。此外，角蛋白亞型的精確表達圖案可以在評估轉移酶時預測原發性腫瘤的起源。例如，肝細胞癌通常表達CK8和CK18，以及膽管癌表達CK7，CK8和CK18，而結直腸癌的轉移酶表示CK20，但不表達CK7。

也可以看看

• 角蛋白相關蛋白（KRTAP）
• 由角蛋白突變引起的皮膚狀況清單
• 在人類外皮系統中表達的角蛋白清單
• 角蛋白清單